TY - THES T1 - Die Bedeutung von Aquaporin interagierenden Proteinen für die Zelltodregulation bei Pflanzen und Tieren A1 - Straub,Anna Katharina Y1 - 2020/05/27 N2 - Bei der Zelltodinduktion spielt Wasserstoffperoxid sowohl in Pflanzen, als auch in Tieren eine wichtige Rolle. Das Signalmolekül Wasserstoffperoxid muss dabei über verschiedene Membranen an seinen Zielort transportiert werden. Dieser Transport geschieht in Pflanzen und Tieren durch Aquaporine. Diese integralen Membranproteine ermöglichen den Transport von Wasserstoffperoxid über die Membranen zwischen Zellkompartimenten. Die pflanzlichen Aquaporine werden durch die Proteine Aquaporin Interactor 1 und 2 (AQI1 und AQI2) reguliert. AQI2 ist dabei ein pflanzliches Homolog von AQI1. Beide Proteine sind in der Lage an das Aquaporin zu binden und den Kanal zu verschließen. Der Einstrom von Wasser und Wasserstoffperoxid kann dadurch verhindert werden. Aquaporin Interactor 1 bindet dabei bevorzugt an das im Tonoplasten lokalisierte Aquaporin TIP1.1, während Aquaporin Interactor 2 stärker an das in der Plasmamembran lokalisierte Aquaporin PIP2.2 bindet. Aquaporin Interactor 1 ist innerhalb der Vakuole oder an der Tonoplastenmembran lokalisiert. Im Gegensatz dazu wird für Aquaporin Interactor 2 eine Lokalisation im Apoplasten angenommen. So kann AQI1 die Aquaporine der Tonoplastenmembran und AQI2 die Aquaporine der Plasmamembran regulieren. Bekannt ist die humane Aminoacylase 1 für ihre Fähigkeit zur Hydrolyse von N-acetylierten Aminosäuren. Dabei hat das Zink-bindende Metalloenzym ein weites Substratspektrum. Das bevorzugte Substrat ist N-acetyl-Methionin. Auch das pflanzliche Homolog AQI1 ist zur Hydrolyse dieses Substrats fähig und für die Funktion ebenfalls auf Metallionen angewiesen. Aquaporin Interactor 2 besitzt keine solche Aminoacylase Aktivität. aqi1 „knock-out“ Mutanten in Arabidopsis thaliana und Nicotiana tabacum zeigen eindeutig, dass die Hydrolyse von N-acetyl-Methionin ausschließlich von AQI1 bewerkstelligt werden kann. Diese Aminoacylase-Aktivität wird für die Bindung an die Aquaporine aber nicht benötigt. Die Aminoacylase-Aktivität und die Fähigkeit zur Bindung an die Aquaporine sind zwei unabhängige Funktionen von Aquaporin Interactor 1. Nach bisherigem Kenntnisstand muss davon ausgegangen werden, dass AQI2 ausschließlich als Aquaporin-regulierendes Protein fungiert. Nach Pathogenbefall ist im betroffenen Pflanzengewebe eine verstärkte Aminoacylase-Aktivität zu detektieren. Sowohl nach Agrobakterieninfiltration, als auch nach Infektion mit Tabakmosaikvirus, ist diese AQI1 Induktion zu beobachten. Dies demonstriert eine Rolle des Proteins bei der Pathogenabwehr. Ein weiteres Aquaporin-interagierendes Protein ist BHRF1, ein anti-apoptotisches Protein aus dem Epstein-Barr-Virus. Bisher konnte diese Interaktion nur für pflanzliche Aquaporine gezeigt werden. BHRF1-transgene N. tabacum Pflanzen zeigen spontan auftretende Zelltodereignisse. Diese werden vermutlich durch die Interaktion mit den Aquaporinen und mehreren Proteinen des G-Protein Signalwegs hervorgerufen. Durch die Bindung von BHRF1 an die Aquaporine kann es die endogenen Interaktionspartner AQI1 und AQI2 verdrängen. Eine korrekte Regulation der Aquaporine durch AQI1 und AQI2 ist somit nicht mehr gewährleistet. Zudem bindet BHRF1 an das pflanzliche AtRGS1 (regulator of G-protein signalling) Protein, einem Glukosesensor. AtRGS1 ist eine Kombination aus G-Protein gekoppeltem Rezeptor und RGS Protein. Die RGS Domäne bewirkt die Hydrolyse des an die Gα-Untereinheit gebunden GTPs. BHRF1 bindet auch an humane RGS Proteine. BHRF1 hat somit auch im Menschen einen möglichen Einfluss auf den G-Protein Signalweg. Eine genaue Regulation der Aquaporine für die Zelltodregulation ist von großer Wichtigkeit. Eine Fehlregulation, wie sie durch das virale BHRF1 zustande kommt, führt zu Zelltodereignissen. BHRF1 tritt dabei vermutlich in Konkurrenz mit den endogenen Interaktionspartnern der Aquaporine und den Proteinen des G-Protein Signalwegs und verursacht somit eine Fehlregulation verschiedener Signalwege. KW - Aminoacylase KW - Zelltod KW - BHRF1 CY - Hohenheim PB - Kommunikations-, Informations- und Medienzentrum der Universität Hohenheim AD - Garbenstr. 15, 70593 Stuttgart UR - http://opus.uni-hohenheim.de/volltexte/2020/1721 ER -